Proteine

Monomeri delle proteine: amminoacidi

Gli amminoacidi sono composti organici formati da carbonio, idrogeno, ossigeno e azoto. L'azoto (N) è la componente principale che li distingue dalle altre macromolecole biologiche. Andiamo ora a esaminare i cinque componenti costitutivi di un amminoacido:

• un atomo di carbonio centrale, o carbonio α (carbonio alfa);

• un gruppo amminico -NH₂;

• un gruppo carbossilico -COOH;

• un atomo di idrogeno -H;

• un gruppo laterale R, che è unico per ogni amminoacido.

Gli amminoacidi naturalmente presenti nelle proteine, come già accennato, sono 20 e ognuno di essi è costituito dalla struttura base (punti 1-4 del precedente elenco) più un particolare gruppo R. La figura 1 mostra la struttura generale di un amminoacido.

Figura 1. Struttura di un amminoacido.

A seguire, nella figura 2 si può notare come il gruppo R differisca da un amminoacido all'altro. In questa figura sono riportati tutti i 20 amminoacidi soltanto per aiutarti a familiarizzare i loro nomi e le loro strutture. Non è necessario memorizzarli tutti a questo livello, quindi non spaventarti!

Figura 2. La catena laterale di un amminoacido (gruppo R) ne determina le caratteristiche.

Sintesi di proteine

Gli amminoacidi si uniscono tra loro a seguito di una reazione di condensazione e creano tra di loro legami covalenti chiamati legami peptidici. Una catena di amminoacidi legati tra loro mediante legami peptidici forma un polipeptide e, per estensione, una proteina.

Un legame peptidico si forma quando il gruppo carbossilico di un amminoacido reagisce con il gruppo amminico di un altro amminoacido. Chiamiamo questi due aminoacidi 1 e 2. Il gruppo carbossilico dell'amminoacido 1 perde un ossidrile -OH, mentre il gruppo amminico dell'amminoacido 2 perde un atomo di idrogeno -H, creando acqua che viene rilasciata. Il legame peptidico si forma sempre tra l'atomo di carbonio del gruppo carbossilico dell'amminoacido 1 e l'atomo di idrogeno del gruppo amminico dell'amminoacido 2. Una rappresentazione schematica della reazione è riportata nella figura 3.

Figura 3. La reazione di condensazione nella formazione di un legame peptidico.

Quando gli amminoacidi si uniscono con legami peptidici, essi creano peptidi. Due amminoacidi uniti da legami peptidici sono chiamati dipeptidi, tre sono chiamati tripeptidi, ecc. Le proteine contengono più di 50 amminoacidi in una catena e sono perciò chiamate polipeptidi (poli- significa "molti"). Le proteine possono essere costituite da una catena molto lunga o più catene polipeptidiche combinate.

Struttura delle proteine: primaria, secondaria, terziaria e quaternaria

In base alla sequenza degli aminoacidi e alla complessità della molecola, possiamo distinguere quattro strutture di proteine: primaria, secondaria, terziaria e quaternaria. Le strutture primaria e secondaria guardano alla proteina in 2D, mentre le strutture terziaria e quaternaria si riferiscono alla proteina in 3D.

Figura 4. Struttura delle proteine.

La struttura primaria è la sequenza base di amminoacidi in una catena polipeptidica. La struttura secondaria si riferisce alla catena polipeptidica della struttura primaria che si ripiega in un certo modo a causa del fatto che gli amminoacidi presenti sulla catena interagiscono tra di loro formando legami. Una struttura secondaria comune è quella a elica. Quando anche i gruppi R presenti sulla catena iniziano a interagire tra di loro, la struttura secondaria delle proteine inizia a ripiegarsi ulteriormente e si forma la struttura terziaria. La struttura quaternaria è la più complessa di tutte: si forma quando più catene polipeptidiche, ripiegate in modo specifico, sono legate con gli stessi legami chimici. Per saperne di più su queste strutture, puoi consultare l'articolo "Struttura delle proteine".

Tipi di proteine

Le proteine hanno una vasta gamma di funzioni negli organismi viventi. In base alle loro funzioni generali, possiamo dividerle in tre gruppi: proteine fibrose, globulari e di membrana.

Proteine fibrose

Le proteine fibrose sono proteine strutturali che, come suggerisce il nome, sono responsabili della struttura solida di varie parti di cellule, tessuti e organi. Non partecipano a reazioni chimiche, ma operano esclusivamente come unità strutturali e connettive. Le proteine fibrose sono lunghe catene polipeptidiche che corrono parallele e sono strettamente avvolte l'una all'altra. Questa struttura è stabile grazie ai ponti incrociati che collegano tra loro i vari segmenti di polipeptidi, il che le rende allungate e simili a fibre. Le proteine fibrose sono insolubili in acqua; proprio questa caratteristica, insieme alla loro stabilità e resistenza, le rende eccellenti componenti strutturali.

Le proteine fibrose comprendono collagene, cheratina ed elastina:

• Il collagene e l'elastina sono i componenti costitutivi della pelle, delle ossa e del tessuto connettivo e servono anche a sostenere la struttura di muscoli, organi e arterie.

• La cheratina si trova nello strato esterno della pelle umana, nei capelli e nelle unghie, nelle piume, nei becchi, negli artigli e negli zoccoli degli animali.

Proteine globulari

Le proteine globulari sono proteine funzionali. Esse svolgono una gamma di ruoli molto più ampia rispetto alle proteine fibrose. Infatti, agiscono come enzimi, trasportatori, ormoni, recettori e molto altro ancora. Si può dire che le proteine globulari svolgono funzioni metaboliche. Dal punto di vista strutturale, queste proteine sono sferiche o simili a un globo.

Al gruppo delle proteine globulari appartengono l'emoglobina, l'insulina, l'actina e l'amilasi:

• L'emoglobina trasferisce l'ossigeno dai polmoni alle cellule, conferendo al sangue il suo colore rosso.

• L'insulina è un ormone che aiuta a regolare i livelli di glucosio nel sangue.

• L'actina è essenziale per la contrazione muscolare, la motilità cellulare, la divisione cellulare e la segnalazione cellulare.

• L'amilasi è un enzima che idrolizza (scinde) l'amido in glucosio.

Proprio quest'ultima proteina, l'amilasi, appartiene a uno dei tipi più significativi di proteine: gli enzimi. Per lo più globulari, gli enzimi sono proteine specializzate presenti in tutti gli organismi viventi dove catalizzano (accelerano) le reazioni biochimiche. Per saperne di più su questi composti straordinari, puoi consultare il nostro articolo sugli enzimi.

Proteine di membrana

Le proteine di membrana si trovano nelle membrane plasmatiche. Queste membrane sono membrane di superficie cellulare, cioè separano lo spazio intracellulare da tutto ciò che è extracellulare o esterno alla membrana di superficie. Le proteine di membrana sono composte da un bilayer (doppio strato) di fosfolipidi. Per saperne di più, puoi consultare il nostro articolo sulla struttura della membrana cellulare. Le proteine di membrana fungono da enzimi, facilitano il riconoscimento cellulare e partecipano al trasporto attivo e passivo. Le proteine di membrana si distinguono in integrali e periferiche.

Proteine integrali di membrana

Le proteine integrali di membrana sono parti permanenti della membrana plasmatica. Le proteine integrali che attraversano l'intera membrana sono chiamate proteine transmembrana. Servono come proteine di trasporto, consentendo il passaggio di ioni, acqua e glucosio attraverso la membrana. Esistono due tipi di proteine transmembrana: le proteine canale e le proteine trasportatrici. Queste proteine sono essenziali per il trasporto attraverso le membrane cellulari, compreso il trasporto attivo, la diffusione e l'osmosi.

Proteine periferiche di membrana

Le proteine periferiche di membrana non sono attaccate in modo permanente alla membrana e possono quindi attaccarsi e staccarsi dalle proteine integrali o da entrambi i lati della membrana plasmatica. Il loro ruolo comprende la segnalazione cellulare, la conservazione della struttura e della forma della membrana cellulare, il riconoscimento proteico e l'attività enzimatica.

La figura 5 rappresenta la struttura della membrana plasmatica cellulare. In essa puoi riconoscere le varie posizioni delle proteine periferiche e integrali (proteine canale e trasportatrici).

Figura 5. Struttura della membrana plasmatica cellulare.

Metodo del biureto per proteine

Il test o metodo di biureto permette di analizzare le proteine utilizzando un reagente di biureto, una soluzione di colore blu che determina la presenza di legami peptidici in un campione.

Per eseguire il test sono necessari:

• una provetta pulita e asciutta

• un campione liquido da analizzare

• reagente di Biureto

Procedimento:

1. Versa 1-2 ml di campione liquido nella provetta.

2. Aggiungi alla provetta la stessa quantità di reagente di biureto.

3. Agita bene e lascia riposare per 5 minuti.

4. Osserva e registra il cambiamento. Se la sostanza diventa viola scuro, il test è positivo: ciò significa che nella soluzione sono presenti legami peptidici.

Al posto del reagente di biureto è possibile utilizzare idrossido di sodio (NaOH) e solfato di rame (II) diluito (idrato). In questo caso, solo il punto 1 cambia: è necessario aggiungere al campione una quantità uguale di idrossido di sodio, seguita da alcune gocce di solfato di rame (II) diluito.

Figura 6. Test di biureto.